#GaiNagusiak

UPV/EHUko ikertzaile batzuek zelula-mintzen fisiorako mekanismo berri bat proposatu dute

Noiz argitaratua: 13/04/08 | Kategoria: Ikerketa | Gaiak: #Orokorrak #Biziaren zientziak
 Anna V. Shnyrova eta Vadim A. Frolov, UPV/EHUko Biofisika Unitateko Mintzen Nanomekanika taldeko kideak.

UPV/EHUko Biofisika Unitateko Mintzen Nanomekanika taldeak zuzendutako ikerketa bati esker, zelula-mintzen zatiketaz arduratzen den proteina baten funtzionamendua karakterizatu ahal izan da. Ikerketaren emaitzek —Science aldizkari ospetsuan argitaratuak— aukera ematen dute zelularen biziaren oinarrizko mekanismoak, hala nola zelula-mintzen bat-egitea eta zatiketa, ikuspegi berri batetik ikusteko. Horretaz gainera, landutako metodologiari esker, patologia neuromuskular batzuk diagnostikatu ahal izango dira.

Zelulek proteina espezializatu batzuk dituzte mintzak batu (fusioa) edo bereizi (fisioa) ahal izan daitezen kanpo-ingurunetik babesteko eginkizuna galdu gabe. Proteina espezializatu horietako bat dinamina da; bera arduratzen da besikula endozitikoetako lepoen konstrikzioaz eta fisioaz. Dinaminaren ezaugarri nagusietako bi hauek dira: kurbadura altuko mintzak (besikula-lepoak) mihiztatzeko ahalmena eta GTPasa aktibitatea, hau da, GTP molekulen barnean metatutako energia erabiltzeko ahalmena. GTP izeneko konposatu kimikoak —guanosin trifosfatoaren laburdura da— oso zeregin garrantzitsua du zelulen metabolismoan.

Orain arte, uste zen dinaminak GTParen energia baliatzen zuela besikularen lepoan konstrikzio handia lortzeko eta, hala, fisioa eragiteko. Hala ere, Vadim Frolov Ikerbasque irakasleak zuzendutako ikerketari esker, lehen aldiz lortu da dinaminaren fisio-ekintza karakterizatzea eskala nanometrikoan eta denbora-bereizmen handiarekin. "Dinaminaren unitate funtzional minimoa karakterizatzea lortu dugu", dio ikertzaileak. Azterketa honen bidez, dinaminak mintza bereizteko erabiltzen duen prozesua bi alditan banatu ahal izan da. Lehena, guztiz mekanikoa, besikularen lepoaren konstrikzioari dagokio; bigarren aldian, dinaminak "zentro katalitiko gisa jokatzen du, bere domeinuetako batzuk mintzaren barnean sartuz", azaldu du Frolov-ek. "GTParen hidrolisiak handitu egiten du dinaminaren molekularen barne-malgutasuna, eta, hala, proteinaren mintzaren gaineko konformazio optimoa aurkitu daiteke mintza bereizteko. Optimizazio hori «katalisi geometrikoaren» funtsa da, hau da, mintzaren birmoldaketan proteinek duten aktibitatea ikusteko modu berri bat", erantsi du.

Neuroendekapenezko gaitzetan parte hartzen duen proteina

Ikerketa honek, Frolov-en iritziz, "ikerketa-lerro berri bat abiarazi du Mintzen Nanomekanika taldearen barnean". Hain zuzen ere, proiektu honek —bi urte iraun du— aukera eman du "dinaminaren ekintza denboran eta espazioan doitasun handiz karakterizatzeko metodoa definitu eta garatzeko". Fluoreszentzia-mikroskopiaren eta neurketa elektrofisiologikoen konbinazio bat da. "Orain, nanohodi lipidiko batean zeharreko ioi-iragatea neur dezakegu, eta, aldi berean, fluoreszentzia-mikroskopiaren bidez behatu. Horren emaitza da teknika bat aukera ematen duena oso prozesu azkarrak oso eskala txikian karakterizatzeko ", dio Frolov-ek.

"Teknika honi esker, aztertu ahal izango dugu zergatik eragiten dituzten dinaminaren mutazio txikiek zenbait giza patologia; adibidez, patologia neuromuskularrak", erantsi du Frolov-ek.

  • Erreferentziak:

    Anna V. Shnyrova, Pavel V. Bashkirov, Sergey A. Akimov, Thomas J. Pucadyil, Joshua Zimmerberg, Sandra L. Schmid, Vadim A. Frolov. Geometric catalysis of membrane fission driven by flexible dynamin rings. Science 22 March 2013: Vol. 339 no. 6126 or. 1433-1436 DOI: 10.1126/science.1233920

  • Interneteko helbidea:

    www.ehu.es

Informazio osagarria

  • Anna V. Shnyrova eta Vadim A. Frolov, UPV/EHUko Biofisika Unitateko Mintzen Nanomekanika taldeko kideak.
  • icono_documento
    Prentsa-oharra, euskeraz, UPV/EHU
  • icono_documento
    Prentsa-oharra, gazteleraz, UPV/EHU
Komunikazio Bulegoa

Egilea: Komunikazio Bulegoa (UPV/EHU)

Laguntzailea: